Protéine globulaire

Protéine globulaire

Caractéristiques de la Protéine globulaire

Identification de la protéine globulaire :

Nom UICPA : –
Synonymes : Sphéroprotéine
N° CAS : –
N° ECHA : –
N° CE : –
Code ATC : –
PubChem : –
ChEBI : –
FEMA : –
SMILES :–
InChl : –

Propriétés chimiques :

Formule : –
Masse molaire : –
pKa : –

Propriétés physiques :

T° Fusion : –
Solubilité : soluble dans l’eau

Propriétés biochimiques :

Codons : –
pH isoélectrique : –
Acide aminé essentiel : –
Occurrence chez les vertébrés : –

Propriétés optiques :

Pouvoir rotatoire : –

Précautions :

SIMDUT : –

Tout savoir sur la protéine globulaire : sa description, ses différents types, son historique, sa structure et ses applications

La protéine globulaire fait partie des principales classes de protéines présentes dans les organismes vivants, avec celles membranaires et celles fibreuses. Sa forme spécifique lui permet d’interagir de manière sélective avec d’autres molécules. Des exemples bien connus incluent l’hémoglobine, les immunoglobulines et les enzymes.

Description de la protéine globulaire

Elle est caractérisée par sa structure tridimensionnelle sphérique, d’où son nom « globulaire ». Son rapport axial est inférieur à 10. Cette forme est le résultat de l’agencement spécifique des acides aminés qui la composent. Contrairement à la protéine fibreuse, qui adopte une forme allongée ou fibreuse, la sphéroprotéine montre une structure quaternaire ou tertiaire.

Types de protéine globulaire

Les protéines globulaires sont présentes tant chez l’Homme que chez les animaux et les plantes. Elles comprennent :

les histones, des protéines constituantes de l’ADN ;
les enzymes ayant des fonctions métaboliques ;
les hormones ;
les anticorps ou immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM) ;
les globines, dont l’hémoglobine ;
les protamines impliquées dans la spermiogenèse ;
les albumines engagées dans le transport sanguin ;
certaines protéines de transduction de signaux ;
les prolamines et les gluténines, qui se retrouvent dans les graines de céréales ;
les globulines, dont les gamma-, bêta- et alpha-globulines, présentes dans les plantes et les animaux ;
les phytoglobulines, avec l’édestine, la viciline, la phaséoline, la glycinine, la légumine, l’arachide et l’amandine, des protéines végétales.

Elles se caractérisent par leur solubilité dans l’eau. Cela est possible grâce à leurs groupes hydroxyles au nombre élevé qui ont la capacité de lier leur hydrogène à l’oxygène de l’eau.

Historique de la protéine globulaire

Selon les résultats des recherches menées par les historiens, l’appellation « protéine globulaire » aurait vu le jour au cours du XIX^e siècle. Cependant, avec la prolifération de plusieurs milliers de protéines et le développement d’un lexique plus raffiné et descriptif pour les motifs structurels, cette terminologie est aujourd’hui quelque peu dépassée. La nature sphérique de ces molécules ne peut être déterminée qu’avec l’application de méthodes modernes. Celles-ci impliquent l’usage d’ultracentrifugeuses ou de la technique de DLS (diffusion dynamique de la lumière).

Structure de la protéine globulaire

La configuration tridimensionnelle des protéines globulaires est déterminante pour leur forme sphérique. Les parties non polaires, représentées par les queues hydrophobes, sont agrégées à l’intérieur de la molécule. Les parties polaires ou les têtes hydrophiles, sont, quant à elles, situées à l’extérieur. Cette disposition favorise l’interaction avec le solvant par le biais de liaisons dipôles-dipôles, étant à l’origine de leur solubilité.

En particulier, le groupe d’acides aminés de ces protéines entraîne un enroulement serré, créant une structure extrêmement compacte. La forme qui en résulte est directement liée à l’activité de la molécule, conformément au principe « structure-fonction ». La sphéricité est dictée par la structure tertiaire, qui positionne les résidus d’acides aminés hydrophiles à la surface externe de la molécule de protéine. Le reste des résidus apolaires sont enfermés dans le noyau hydrophobe.

La structure tertiaire des protéines globulaires peut s’avérer complexe, avec de multiples domaines spatialement arrangés. Bien que la séquence primaire d’une chaîne polypeptidique puisse adopter de nombreuses conformations, les sphéroprotéines limitent ces dernières à un nombre restreint (paradoxe de Levinthal). Elles peuvent atteindre de manière autonome l’état conformationnel correct en minimisant l’énergie libre, avec une intervention minimale de chaperonines (dogme d’Anfinsen). Les mécanismes exacts du repliement protéique ne sont pas entièrement compris, mais les interactions entre les acides aminés (interactions de Van der Waals et liaisons hydrogène) sont impliquées.

Cependant, le repliement libère une faible quantité d’énergie en raison de la diminution nette de l’entropie de la protéine. Cette caractéristique rend la structure tertiaire instable et sujette à des modifications induites par des variations environnementales. Celles-ci incluent par exemple des changements de salinité ou de pH, ainsi que des températures élevées. Par conséquent, les protéines globulaires ont la possibilité de se renouveler rapidement.

Applications de la protéine globulaire

Les sphéroprotéines peuvent remplir divers rôles structuraux et fonctionnels.

En tant qu’enzymes

Elles agissent en tant que catalyseurs pour des réactions organiques se produisant dans le corps. Toutefois, ce procédé exige des conditions dites « douces ». Les estérases sont des exemples de ces enzymes.

En tant qu’agents de stockage des acides aminés

Du fait de la nature hydrophile des acides aminés, ces protéines permettent leur solubilité dans l’eau.

En tant que transporteurs

Elles assurent le transport de molécules vers la membrane cellulaire, à l’image des hémoglobines qui véhiculent l’oxygène.

En tant que messagers

Elles transmettent des signaux en vue de la régulation des processus biologiques. L’hormone insuline est un exemple illustratif de cette fonction.

Autres fonctions

Les protéines globulaires sont généralement plus impliquées dans des fonctions régulatrices que celles fibreuses. Elles assument également des rôles de chélation (ferritine), agissant en tant que réserve de fer, ou de stockage.

Enfin, certaines sphéroprotéines, telles que l’actine et la tubuline, affichent des rôles structurels. Bien qu’elles soient originalement globulaires, solubles et sous forme de monomères, elles subissent un renouvellement rapide suite à une polymérisation en fibres longues et rigides.

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