L’E1103, également connu sous le nom d’invertase ou de bêta-fructofuranosidase, est une enzyme appartenant à la famille des glycosides hydrolases. Il occupe un rôle crucial dans le processus de digestion des glucides, en particulier lors de la décomposition des sucres complexes tels que le saccharose. Son utilisation est autorisée dans l’industrie alimentaire.
Description de l’E1103
L’E1103, une enzyme classifiée comme une glycoprotéine de type hydrolase, a la capacité de scinder le saccharose en fructose et en glucose. Chez les abeilles, il convertit le nectar en miel. Présent dans les plantes et les micro-organismes, il exerce plusieurs fonctions.
Chez l’humain
Chez l’être humain, l’invertase agit en tant que stimulant immunitaire, antioxydant et antiseptique. L’action de cette enzyme conduit à une liaison entre les réponses des différents agents pathogènes et la décomposition des glucides. Cela inclut le mécanisme de résistance accrue au sucre. Il s’agit d’un phénomène caractérisé par la surexpression des gènes clés associés à la pathogenèse. Cette action entraîne une augmentation de l’expression des protéines associées aux agents pathogènes (PR), entraînant ainsi une résistance renforcée contre les infections virales.
Par ailleurs, les glucides constituent la principale source d’énergie pour tous les organismes vivants. Les disaccharides non réducteurs tels que le saccharose et le tréhalose ont d’autres fonctions. Par exemple, ils agissent en tant que molécules de signalisation et protecteurs contre le stress. En outre, les monosaccharides comme le fructose et le glucose exercent des fonctions régulatrices au sein de la voie métabolique centrale d’une cellule.
Le bêta-fructofuranosidase joue un rôle important en agissant comme une enzyme catalysant l’hydrolyse du saccharose. Cela permet d’obtenir un mélange de glucose et de fructose, souvent désigné sous le nom de « sucre inverti ».
Chez les plantes
Chez les plantes, l’E1103 participe non seulement au métabolisme, mais également à des processus comme l’osmorégulation et le système de défense. L’enzyme présente dans la paroi cellulaire revêt une importance cruciale pour la différenciation et la croissance des plantes. En parallèle, le bêta-fructofuranosidase extracellulaire catalyse la séparation du sucre de transport.
Il existe trois sous-groupes biochimiques d’invertase chez les végétaux, notamment la cytoplasmique, la vacuolaire ainsi que l’enzyme liée à la paroi cellulaire. La diversité des isoformes d’invertase présentes dans la nature confère des avantages fonctionnels aux plantes.
Le bêta-fructofuranosidase fournit aux cellules du carbone, du carburant pour la respiration et de l’énergie nécessaire à la synthèse de divers composés. Pour cela, il scinde le saccharose en monosaccharides. Il contribue aussi à l’hydrolyse de celui-ci en fructose et en glucose. Cela impacte la pression osmotique de toutes les cellules, contribuant ainsi au développement des plantes.
Chez les levures
Dans les levures, l’E1103 se manifeste sous la forme d’enzyme intracellulaire ou de bêta-fructofuranosidase extracellulaire. Son efficacité maximale est atteinte à un pH de 4,5, et elle maintient une bonne stabilité à 50 °C. La levure, nommée « Saccharomyces cerevisiae » représente la souche privilégiée pour la purification et la synthèse de l’enzyme.
Des observations ont établi qu’au sein des cellules déprimées, l’invertase adopte une forme extracellulaire, tandis qu’à un état réprimé, le bêta-fructofuranosidase devient intracellulaire. Ces deux manifestations se distinguent par leurs séquences d’acides aminés. La version intracellulaire se caractérise par l’absence de cystéine. Cette diversité structurale permet à l’invertase de s’adapter de manière précise aux conditions cellulaires, soulignant son importance dans le métabolisme des levures.
Histoire de l’invertase
L’histoire de l’E1103 remonte à de nombreuses années. Au cours du XIXe siècle, les chimistes ont étudié l’interaction entre la levure et le sucre, observant un changement de forme du sucre avant le début de la fermentation. Cette identification a ouvert la voie à l’identification de l’enzyme responsable de cette réaction. Après des analyses approfondies, ces chercheurs ont réussi à isoler cet activateur qu’ils ont nommé E1103. Ils ont réalisé des recherches sur les propriétés biochimiques de l’invertase. Ainsi, des études ont été menées pour déterminer son fonctionnement en termes de pH et de température.
Vers l’année 1900, le processus d’extraction du bêta-fructofuranosidase à partir de la levure était devenu couramment utilisé. Cette enzyme a trouvé des applications industrielles importantes, notamment dans le domaine de la confiserie.
